Ви увійшли як Гість Група "Гості" | Мій профіль | Вихід 
Вітаю Вас Гість

Меню сайту
Форма входу
Пошук
free counters


Урок

Урок з органічної хімії

в 11 класі

вчитель Титаренко В.І.

 

Білки – високомолекулярні сполуки 

Мета: 1. Закріпити знання учнів про білки, як високомолекулярні речовини, особливості будови молекул, структуру білкових молекул, фізичні та хімічні властивості; історію вивчення речовин.

2. Розвивати уявлення про різноманітність органічних сполук, їх склад ,будову властивості та значення в природі та житті організмів.

3. Виховувати самостійність, охайність, полікультурну компетентність, уміння аналізувати. 

Тип уроку: урок вивчення нового матеріалу 

Метод навчання: словесний, наглядний, практичний 

Основні поняття і терміни: білок, α-амінокарбонові кислоти, пептидний зв’язок, дипептид, поліпептид, ксантопротеїнова реакція, біуретова реакція

Обладнання і реактиви: розчин білка, НNО3 (конц), СuSО4, КОН, спиртівка, сірники, пробірко тримачі. 

Хід уроку

Мотивація навчальної діяльності

Спробуйте визначити тему сьогоднішнього уроку, прослухавши слова голландського біохіміка Герріта Мульдера, який у 1838 році писав: « У всіх рослинах і тваринах присутня якась речовина, яка є найважливішою зі всіх відомих речовин живої природи і без якої життя було б на нашій планеті неможливим…» (Білок) Герріт Мульдер вперше відкрив існування в природі білкових тіл і сформулював свою теорію протеїну.

Слово «протеїн» (білок) походить від грецького слова «протеїнос», що означає «той, що займає перше місце». І справді, все живе на землі містить білки. Вони складають близько 50% сухої ваги тіла всіх організмів. 

Тема «білки» для вас не нова, адже ці сполуки ви вивчали в курсі хімії 9 класу, під час вивчення хімічних сполук живих організмів в курсі біології. Тому я попрошу вас одним реченням сказали, що вам відомо про білки:

( білки – високомолекулярні речовини;

                                                        білки – джерело енергії;

                                                        білок – будівельний матеріал організмів;

                                                        білок – складається із амінокарбонових кислот;

                                                        білок – має чотири структури;

                                                        білок – гемоглобін;

                                                        білок – 1г – 17,2кДЖ енергії)

Отже, маючи певний запас знань про білки, ми з вами спробуємо на цьому уроці розширити знання про цей клас речовин. Але давайте визначимо ті питання на які ви хотіли б отримати відповіді під час цього уроку.

                                        (Історія відкриття білків;

                                        Особливості будови молекули білків;

                                        Як визначити білки серед інших сполук;

                                        Які функції виконують білки в організмі) 

Вивчення теми уроку

Історія відкриття білків Основоположником дослідження білків є французький хімік Антуан Франсуа де Фуркруа який ще в 18 столітті виділив білки в окремий клас. У той час були досліджені такі білки, як альбумін з яєчних білків, фібрин з крові і глютен із зерна пшениці. Голландський хімік Герріт Мульдер провів аналіз складу білків, визначив продукти руйнування білків — амінокислоти — і для однієї з них (лейцину) майже точно визначив молекулярну масу — 131 дальтон. Мульдеру також належить перша модель хімічної будови білків, запропонована ним у 1836 році, саме ця одиниця отримала пізніше назву «протеїну» (Pr), а концепція — теорії протеїну, від якої кінця 1850-х років довелося повністю відмовитися. Сам термін «протеїн», був запропонований у 1838 році співробітником Мульдера Якобом Берцеліусом. В 1894 році німецький фізіолог Альбрехт Коссель висунув теорію, що амінокислоти є головними структурними елементами білків. На початку 20-го століття німецький хімік Еміль Фішер експериментально доказав, що білки збудовані з залишків амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. Лайнус Полінг вважається першим ученим, який зміг успішно передбачити вторинну структуру білків. У 1949 році Фред Сенгер визначив амінокислотну послідовність інсуліну, продемонструвавши таким способом, що білки — це лінійні полімери амінокислот, а не розгалужені (як у деяких цукрів) ланцюги. Особливістю досліджень білків початку 21-го століття є одночасне отримання даних про білковий склад цілих клітин, тканин або організмів — протеоміка 

Будова білків

Таким чином, ми з вами коротко ознайомилися з етапами вивчення білків, їх складу. Я надіюся, що ви були уважними і звернули увагу на те, що собою являють білки (ВМС, мономерами яких є амінокислоти). Це правильно. Але потрібно дещо уточнити. Не всі амінокислоти є складовими білків, а тільки α-амінокарбонові. Звернемо увагу на будову цих речовин.

 

RCH2COOH

NH2

Особливістю амінокислот є те, що вони містять відразу дві протилежні за властивостями функціональні групи: аміногрупу (основні властивості) і карбоксильну групу (кислотні властивості). Тобто, сполуки є амфотерними. Взаємодія між амінокарбоновими кислотами відбувається відповідно реакції нейтралізації, тобто аміногрупа однієї кислоти нейтралізує карбоксильну групу іншої. При цьому утворюється довгий ланцюг із залишків амінокислот, що сполучені зв’язком СО NH, який має назву пептидний

R                                                             R                                                             R

׀                                                               ׀                                                               ׀

Н-N – СН2 – С ̶  ОН   +   Н-N – СН2 – С ̶  ОН    +  Н-N – СН2 – С ̶  ОН →

  ׀                             ‖                                 ׀                           ‖                                 ׀                           ‖

Н                             О                                 Н                         О                                 Н                         О

 

R                                 R                                 R

׀                                   ׀                                   ׀

(-N – СН2 – С ̶  N – СН2 – С ̶  N – СН2 – С ̶  )п

׀                               ‖     ׀                       ‖     ׀                           ‖

Н                             О     Н                     О  Н                            О

 

Структура білків

Виділяють чотири рівні структури білків.

Первинна структура — пептидна або амінокислотна послідовність, тобто послідовність амінокислотних залишків у пептидному ланцюжку. Саме первинна структура кодується відповідним геном і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка.

Вторинна структура — локальне впорядковування фрагменту поліпептидного ланцюжка, стабілізоване водневими зв'язками і гідрофобними взаємодіями.

Третинна структура — повна просторова будова цілої білкової молекули, просторове взаємовідношення вторинних структур одна до одної. Третинна структура загалом стабілізується завдяки утворенню водневих зв'язків, солевих містків, інших типів іонних взаємодій, дисульфідних зв'язків між залишками цистеїну.

Четвертинна структура — структура, що виникає в результаті взаємодії кількох білкових молекул, які в даному контексті називають субодиницями. Повна структура кількох поєднаних субодиниць, що разом виконують спільну функцію, називається білковим комплексом. 

Фізичні властивості білків 

Хімічні властивості білків

1. Денатурація білківпроцес руйнування молекули білка. Буває: оборотна і необоротна.

Необроротна денатурація – процес руйнування слабких міжмолекулярних зв’язків, а отже вторинної і третинної структур. При цьому білок втрачає властиву йому просторову будову, а відповідно – функції.  Різка зміна умов, наприклад, внаслідок нагрівання або обробки білка кислотою чи лугом, приводить до втрати четвертинної, третинної і вторинної структур білка Відомий випадок денатурації білка в побуті — приготування курячого яйця, коли під впливом високої температури розчинний у воді прозорий білок овальбумін стає щільним, нерозчинним і непрозорим.

Денатурація в деяких випадках оборотна, як, наприклад, при преципітації водорозчинних білків за допомогою солей амонію, і використовується як спосіб їхнього очищення. 

2.Гідроліз (процес зворотний до процесу утворення поліпептидного ланцюга) – реакції з водою (нагрівання з розчинами кислот і лугів) ведуть до утворення набору амінокислот, що входять до складу білка. 

3. Розклад – відбувається під впливом мікроорганізмів, продукти розпаду: аміак, сірководень, фенол, інші речовини, що мають неприємний запах. 

3. Якісні реакції на білки (кольорові реакції білків) (лабораторний дослід №17, ст.165)

а) біуретова реакція (з Сu(ОН)2) – якісна реакція на пептидні зв’язки;

б) ксантопротеїнова реакція (з НNО3) – якісна реакція на наявність бензинових ядер 

Функції білків

1. Каталітична функція (ферментативна) Відомо біля 4 тис. реакцій, що каталізуються ферментами. Прискорення реакції в результаті ферментативного каталізу часто величезне: наприклад, реакція, що каталізується ферментом оротат-карбоксилазою протікає в 1017 разів швидше, ніж без каталізатора (реакція відбувалася б раз у 78 мільйонів років без ферменту, і відбувається раз у 18 мілісекунд за участю ферменту. 

2. Структурна функція (будівельна) Структурні білки часто грають роль арматури, що надає форму та жорсткість клітинам та тканинам. Деякі з них збираються в значних кількостях і відіграють роль у забезпеченні структури окремих органів, наприклад, міжклітинний кератин важливий для підтримки структури волосся, нігтів і пір'я птахів. Колаген, ламінін і еластин важливі для підтримки епітелію стінок порожнин організму — легенів, шлунка, тощо. Крім того, колаген і еластин — основні компоненти сполучної тканини (наприклад, хряща). Структурні білки також складають клітинну стінку багатьох архей і відіграють роль в утриманні разом полісахаридних компонентів клітинних стінок рослин та бактерій. 

3. Захисна функція. Антитіла крові, беруть участь в захисній відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку патогенів. Прикладами першої групи білків служать фібриногени і тромбіни, що беруть участь в згортанні крові, а імуноглобуліни, нейтралізують бактерії, віруси або чужорідні білки. 

4. Сигнальна та регуляторна функція. Білки беруть участь в процесах передачі сигналів на міжклітинному та внутрішньоклітинному рівнях. Такими молекулами можуть бути мембранні, цитоплазматичні або периплазматичні білки. 

5. Транспортна функція Прикладом транспортних білків можна назвати гемоглобін, який переносить кисень. 

6. Рухова функція Моторні білки часто відповідають за макроскопічний рух організму. Наприклад, синхронізований рух багатьох молекул білка міозина і актина приводить до скорочення м'язів. 

Узагальнення

1.        Поясніть значення слів Ф.Енгельса.

2.        Чи можна встановити амінокислотний склад білків?

3.        Чому розшифрування структури й синтезу білка є важливою науковою проблемою?

4.        Як встановити послідовність сполучення амінокислот в молекулі білка? 

Рефлексія:  (Продовжить речення)

1.        Я дізнався, що…

2.        Мене здивувало, що…

3.        Мені сподобалося, що…

4.        Можливо було б краще, якби … 

Д/з § 31, ст.162 – 167, впр.5, скласти буклет «Білки», презентацію з теми «Білки»

 

Календар
«  Листопад 2017  »
ПнВтСрЧтПтСбНд
  12345
6789101112
13141516171819
20212223242526
27282930
Наше опитування
Оцініть мій сайт
Всього відповідей: 1305
Друзі сайту
Статистика

Онлайн всього: 1
Гостей: 1
Користувачів: 0
Національна дитяча "гаряча лінія"-Національна дитяча гаряча лінія Національна гаряча лінія












Copyright MyCorp © 2017
Зробити безкоштовний сайт з uCoz